22.5 Transport des gaz
Objectifs d'apprentissage
À la fin de cette section, vous serez capable de :
- Décrire les principes du transport de l'oxygène
- Décrire la structure de l'hémoglobine
- Comparer l'hémoglobine fœtale et l'hémoglobine adulte
- Décrire les principes du transport du dioxyde de carbone
L'autre activité majeure dans les poumons est le processus de respiration, le processus d'échange gazeux. La fonction de la respiration est de fournir de l'oxygène pour l'utilisation par les cellules du corps pendant la respiration cellulaire et d'éliminer le dioxyde de carbone, un produit de déchet de la respiration cellulaire, du corps. Pour que l'échange d'oxygène et de dioxyde de carbone puisse avoir lieu, les deux gaz doivent être transportés entre les sites de respiration externe et interne. Bien que le dioxyde de carbone soit plus soluble que l'oxygène dans le sang, les deux gaz nécessitent un système de transport spécialisé pour que la majorité des molécules de gaz soient déplacées entre les poumons et les autres tissus.
Transport de l'oxygène dans le sang
Même si l'oxygène est transporté par le sang, vous vous souvenez peut-être que l'oxygène n'est pas très soluble dans les liquides. Une petite quantité d'oxygène se dissout dans le sang et est transportée dans la circulation sanguine, mais cela ne représente qu'environ 1,5 % de la quantité totale. La majorité des molécules d'oxygène sont transportées des poumons vers les tissus du corps par un système de transport spécialisé, qui repose sur l'érythrocyte – le globule rouge. Les érythrocytes contiennent une métalloprotéine, l'hémoglobine, qui sert à lier les molécules d'oxygène à l'érythrocyte (Figure 22.25). L'hème est la partie de l'hémoglobine qui contient du fer, et c'est l'hème qui lie l'oxygène. Chaque molécule d'hémoglobine contient quatre molécules d'hème contenant du fer, et de ce fait, une molécule d'hémoglobine est capable de transporter jusqu'à quatre molécules d'oxygène. Lorsque l'oxygène diffuse à travers la membrane respiratoire de l'alvéole vers le capillaire, il diffuse également dans le globule rouge et est lié par l'hémoglobine. La réaction chimique réversible suivante décrit la production du produit final, l'oxyhémoglobine (HbO2), qui se forme lorsque l'oxygène se lie à l'hémoglobine. L'oxyhémoglobine est une molécule de couleur rouge vif qui contribue à la couleur rouge vif du sang oxygéné.
Dans cette formule, Hb représente l'hémoglobine réduite, c'est-à-dire l'hémoglobine qui n'a pas d'oxygène lié à elle. Plusieurs facteurs influencent la facilité avec laquelle l'hème se lie à l'oxygène et s'en dissocie, ce qui sera abordé dans les sections suivantes.
Fonction de l'hémoglobine
L'hémoglobine est composée de sous-unités, une structure protéique appelée structure quaternaire. Chacune des quatre sous-unités qui composent l'hémoglobine est arrangée en forme d'anneau, avec un atome de fer lié de manière covalente à l'hème au centre de chaque sous-unité. La liaison de la première molécule d'oxygène provoque un changement de conformation de l'hémoglobine qui permet à la deuxième molécule d'oxygène de se lier plus facilement. À mesure que chaque molécule d'oxygène est liée, elle facilite davantage la liaison de la molécule suivante, jusqu'à ce que les quatre sites hème soient occupés par l'oxygène. L'inverse se produit également : après que la première molécule d'oxygène se dissocie et est « déposée » dans les tissus, la molécule d'oxygène suivante se dissocie plus facilement. Lorsque les quatre sites hème sont occupés, l'hémoglobine est dite saturée. Lorsque un à trois sites hème sont occupés, l'hémoglobine est dite partiellement saturée. Par conséquent, en considérant le sang dans son ensemble, le pourcentage des unités hème disponibles qui sont liées à l'oxygène à un moment donné est appelé saturation en hémoglobine. Une saturation en hémoglobine de 100 % signifie que chaque unité hème dans tous les érythrocytes du corps est liée à l'oxygène. Chez un individu sain avec des niveaux d'hémoglobine normaux, la saturation en hémoglobine varie généralement de 95 % à 99 %.
Dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine
La pression partielle est un aspect important de la liaison de l'oxygène à l'hème et de sa dissociation de l'hème. Une courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine est un graphique qui décrit la relation entre la pression partielle et la liaison de l'oxygène à l'hème et sa dissociation ultérieure de l'hème (Figure 22.26). Rappelez-vous que les gaz se déplacent d'une zone de pression partielle plus élevée vers une zone de pression partielle plus basse. De plus, l'affinité d'une molécule d'oxygène pour l'hème augmente à mesure que davantage de molécules d'oxygène sont liées. Par conséquent, dans la courbe de saturation oxygène-hémoglobine, à mesure que la pression partielle d'oxygène augmente, un nombre proportionnellement plus grand de molécules d'oxygène sont liées par l'hème. Sans surprise, la courbe de saturation/dissociation oxygène-hémoglobine montre également que plus la pression partielle d'oxygène est basse, moins il y a de molécules d'oxygène liées à l'hème. En conséquence, la pression partielle d'oxygène joue un rôle majeur dans la détermination du degré de liaison de l'oxygène à l'hème au niveau de la membrane respiratoire, ainsi que du degré de dissociation de l'oxygène de l'hème au niveau des tissus du corps.
Les mécanismes derrière la courbe de saturation/dissociation oxygène-hémoglobine servent également de mécanismes de contrôle automatiques qui régulent la quantité d'oxygène délivrée aux différents tissus du corps. Ceci est important car certains tissus ont un taux métabolique plus élevé que d'autres. Les tissus très actifs, tels que les muscles, utilisent rapidement l'oxygène pour produire de l'ATP, abaissant la pression partielle d'oxygène dans le tissu à environ 20 mm Hg. La pression partielle d'oxygène à l'intérieur des capillaires est d'environ 100 mm Hg, de sorte que la différence entre les deux devient assez élevée, environ 80 mm Hg. En conséquence, un plus grand nombre de molécules d'oxygène se dissocient de l'hémoglobine et pénètrent dans les tissus. L'inverse est vrai pour les tissus, tels que le tissu adipeux, qui ont des taux métaboliques plus faibles. Parce que moins d'oxygène est utilisé par ces cellules, la pression partielle d'oxygène dans ces tissus reste relativement élevée, ce qui entraîne moins de molécules d'oxygène se dissociant de l'hémoglobine et pénétrant dans le liquide interstitiel du tissu. Bien que le sang veineux soit dit désoxygéné, une certaine quantité d'oxygène est toujours liée à l'hémoglobine dans ses globules rouges. Cela fournit une réserve d'oxygène qui peut être utilisée lorsque les tissus demandent soudainement plus d'oxygène.
D'autres facteurs que la pression partielle affectent également la courbe de saturation/dissociation oxygène-hémoglobine. Par exemple, une température plus élevée favorise une dissociation plus rapide de l'hémoglobine et de l'oxygène, tandis qu'une température plus basse inhibe la dissociation (voir Figure 22.26, milieu). Cependant, le corps humain régule étroitement la température, de sorte que ce facteur peut ne pas affecter l'échange gazeux dans tout le corps. L'exception à cela se trouve dans les tissus très actifs, qui peuvent libérer une plus grande quantité d'énergie sous forme de chaleur. En conséquence, l'oxygène se dissocie facilement de l'hémoglobine, ce qui est un mécanisme qui aide à fournir plus d'oxygène aux tissus actifs.
Certaines hormones, telles que les androgènes, l'épinéphrine, les hormones thyroïdiennes et l'hormone de croissance, peuvent affecter la courbe de saturation/dissociation oxygène-hémoglobine en stimulant la production d'un composé appelé 2,3-bisphosphoglycérate par les érythrocytes. Le BPG est un sous-produit de la glycolyse. Comme les érythrocytes ne contiennent pas de mitochondries, la glycolyse est la seule méthode par laquelle ces cellules produisent de l'ATP. Le BPG favorise la dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine. Par conséquent, plus la concentration de BPG est élevée, plus l'oxygène se dissocie facilement de l'hémoglobine, malgré sa pression partielle.
Le pH du sang est un autre facteur qui influence la courbe de saturation/dissociation oxygène-hémoglobine (voir Figure 22.26). L'effet Bohr est un phénomène qui découle de la relation entre le pH et l'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine : un pH plus bas, plus acide, favorise la dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine. En revanche, un pH plus élevé, ou plus basique, inhibe la dissociation de l'oxygène de l'hémoglobine. Plus la quantité de dioxyde de carbone dans le sang est grande, plus il y a de molécules qui doivent être converties, ce qui génère à son tour des ions hydrogène et abaisse ainsi le pH sanguin. De plus, le pH sanguin peut devenir plus acide lorsque certains sous-produits du métabolisme cellulaire, tels que l'acide lactique, l'acide carbonique et le dioxyde de carbone, sont libérés dans la circulation sanguine.
Hémoglobine du fœtus
Le fœtus a sa propre circulation avec ses propres érythrocytes ; cependant, il dépend de la personne enceinte pour l'oxygène. Le sang est fourni au fœtus par le cordon ombilical, qui est connecté au placenta et séparé du sang maternel par le chorion. Le mécanisme d'échange gazeux au niveau du chorion est similaire à l'échange gazeux au niveau de la membrane respiratoire. Cependant, la pression partielle d'oxygène est plus basse dans le sang maternel du placenta, à environ 35 à 50 mm Hg, qu'elle ne l'est dans le sang artériel maternel. La différence de pressions partielles entre le sang maternel et fœtal n'est pas grande, car la pression partielle d'oxygène dans le sang fœtal au niveau du placenta est d'environ 20 mm Hg. Par conséquent, il n'y a pas autant de diffusion d'oxygène dans l'approvisionnement sanguin fœtal. L'hémoglobine du fœtus surmonte ce problème en ayant une plus grande affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine maternelle (Figure 22.27). L'hémoglobine fœtale et adulte ont toutes deux quatre sous-unités, mais deux des sous-unités de l'hémoglobine fœtale ont une structure différente qui confère à l'hémoglobine fœtale une plus grande affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine adulte.
Transport du dioxyde de carbone dans le sang
Le dioxyde de carbone est transporté par trois mécanismes majeurs. Le premier mécanisme de transport du dioxyde de carbone est par le plasma sanguin, car certaines molécules de dioxyde de carbone se dissolvent dans le sang. Le deuxième mécanisme est le transport sous forme de bicarbonate (HCO3–), qui se dissout également dans le plasma. Le troisième mécanisme de transport du dioxyde de carbone est similaire au transport de l'oxygène par les érythrocytes (Figure 22.28).
Dioxyde de carbone dissous
Bien que le dioxyde de carbone ne soit pas considéré comme très soluble dans le sang, une petite fraction – environ 7 à 10 % – du dioxyde de carbone qui diffuse dans le sang à partir des tissus se dissout dans le plasma. Le dioxyde de carbone dissous voyage ensuite dans la circulation sanguine et lorsque le sang atteint les capillaires pulmonaires, le dioxyde de carbone dissous diffuse à travers la membrane respiratoire dans les alvéoles, où il est ensuite expiré pendant la ventilation pulmonaire.
Tampon bicarbonate
Une grande fraction – environ 70 % – des molécules de dioxyde de carbone qui diffusent dans le sang est transportée vers les poumons sous forme de bicarbonate. La majeure partie du bicarbonate est produite dans les érythrocytes après que le dioxyde de carbone diffuse dans les capillaires, puis dans les globules rouges. L'anhydrase carbonique provoque la formation d'acide carbonique (H2CO3) à partir du dioxyde de carbone et de l'eau, qui se dissocie en deux ions : bicarbonate (HCO3–) et hydrogène (H+). La formule suivante représente cette réaction :
Le bicarbonate a tendance à s'accumuler dans les érythrocytes, de sorte qu'il y a une plus grande concentration de bicarbonate dans les érythrocytes que dans le plasma sanguin environnant. En conséquence, une partie du bicarbonate quittera les érythrocytes et se déplacera le long de son gradient de concentration vers le plasma en échange d'ions chlorure (Cl–). Ce phénomène est appelé déplacement du chlorure et se produit parce qu'en échangeant un ion négatif contre un autre ion négatif, ni la charge électrique des érythrocytes ni celle du sang ne sont altérées.
Au niveau des capillaires pulmonaires, la réaction chimique qui a produit le bicarbonate (montrée ci-dessus) est inversée, et le dioxyde de carbone et l'eau sont les produits. Une grande partie du bicarbonate dans le plasma réintègre les érythrocytes en échange d'ions chlorure. Les ions hydrogène et les ions bicarbonate se combinent pour former de l'acide carbonique, qui est converti en dioxyde de carbone et en eau par l'anhydrase carbonique. Le dioxyde de carbone diffuse hors des érythrocytes et dans le plasma, où il peut ensuite diffuser à travers la membrane respiratoire dans les alvéoles pour être expiré pendant la ventilation pulmonaire.
Carbaminohémoglobine
Environ 20 % du dioxyde de carbone est lié par l'hémoglobine et est transporté vers les poumons. Le dioxyde de carbone ne se lie pas au fer comme le fait l'oxygène ; au lieu de cela, le dioxyde de carbone se lie aux groupements acides aminés sur les portions de globine de l'hémoglobine pour former de la carbaminohémoglobine, qui se forme lorsque l'hémoglobine et le dioxyde de carbone se lient. Lorsque l'hémoglobine ne transporte pas d'oxygène, elle a tendance à avoir une teinte bleu-violet, créant la couleur marron plus foncée typique du sang désoxygéné. La formule suivante représente cette réaction réversible :
De manière similaire au transport de l'oxygène par l'hème, la liaison et la dissociation du dioxyde de carbone à l'hémoglobine et de l'hémoglobine dépendent de la pression partielle de dioxyde de carbone. Étant donné que le dioxyde de carbone est libéré des poumons, le sang qui quitte les poumons et atteint les tissus du corps a une pression partielle de dioxyde de carbone plus faible que celle trouvée dans les tissus. En conséquence, le dioxyde de carbone quitte les tissus en raison de sa pression partielle plus élevée, pénètre dans le sang, puis se déplace dans les globules rouges, se liant à l'hémoglobine. En revanche, dans les capillaires pulmonaires, la pression partielle de dioxyde de carbone est élevée par rapport à celle des alvéoles. En conséquence, le dioxyde de carbone se dissocie facilement de l'hémoglobine et diffuse à travers la membrane respiratoire dans l'air.
En plus de la pression partielle de dioxyde de carbone, la saturation en oxygène de l'hémoglobine et la pression partielle d'oxygène dans le sang influencent également l'affinité de l'hémoglobine pour le dioxyde de carbone. L'effet Haldane est un phénomène qui découle de la relation entre la pression partielle d'oxygène et l'affinité de l'hémoglobine pour le dioxyde de carbone. L'hémoglobine saturée en oxygène ne se lie pas facilement au dioxyde de carbone. Cependant, lorsque l'oxygène n'est pas lié à l'hème et que la pression partielle d'oxygène est faible, l'hémoglobine se lie facilement au dioxyde de carbone.
Lien interactif
Regardez cette vidéo pour voir le transport de l'oxygène des poumons vers les tissus. Pourquoi le sang oxygéné est-il rouge vif, tandis que le sang désoxygéné a tendance à être d'une couleur plus violette ?